DAFFA ERDINSYAH PUTRA: Polimer Organik Sintetis dan Alami

Protein adalah polimer dari asam amino mereka memainkan peran kunci dalam hampir semua proses biologis. Enzim, katalisator reaksi biokimia, sebagian besar adalah protein. Pro-teins juga memfasilitasi berbagai fungsi lain, seperti transportasi dan penyimpanan zat vital, gerakan terkoordinasi, dukungan mekanis, dan perlindungan terhadap penyakit. Tubuh manusia diperkirakan mengandung 100.000 jenis protein, yang masing-masing memiliki fungsi fisiologis tertentu. Seperti yang akan kita lihat di bagian ini, komposisi dan struktur kimia dari polimer alami kompleks ini adalah dasar dari spesifisitasnya

Asam amino

Protein memiliki massa molar yang tinggi, berkisar dari sekitar 5000 g hingga 1x10⁷g, namun komposisi persen berdasarkan massa unsur-unsur dalam protein sangat konstan: karbon, 50 sampai 55 persen; hidrogen, 7 persen; oksigen, 23 persen; nitrogen, 16 persen; dan belerang 1 persen.

Unit struktural dasar protein adalahasam amino.SebuahAsam aminoadalah suatu senyawa yang mengandung setidaknya satu gugus amino (¬NH₂) dan setidaknya satu kelompok karboksil (¬COOH)

Dua puluh asam amino berbeda adalah bahan penyusun semua protein dalam tubuh manusia. Tabel 25.2 menunjukkan struktur senyawa vital ini, bersama dengan singkatan tiga hurufnya

Asam amino dalam larutan pada pH netral ada sebagai ion dipolar,artinya proton pada gugus karboksil telah bermigrasi ke gugus amino. Pertimbangkan glisin, asam amino paling sederhana. Bentuk tak terionisasi dan ion dipolar glisin ditunjukkan di bawah ini:

Langkah pertama dalam sintesis molekul protein adalah reaksi kondensasi antara gugus amino pada satu asam amino dan gugus karboksil pada asam amino lain. Molekul yang terbentuk dari dua asam amino disebut a dipeptida,dan ikatan yang menyatukan mereka adalah a ikatan peptida:

^Dimana
R₁^{dan R}₂^{mewakili atom H atau kelompok lain; ¬ CO¬ NH ¬
(area yang diarsir dalam reaksi di atas)
juga disebut kelompok amida . Karena kesetimbangan reaksi yang menggabungkan
dua asam amino terletak di sebelah kiri, proses tersebut digabungkan dengan
hidrolisis ATP (lihat hal. 802)}

Gambar 25.8 Pembentukan dua dipeptida dari dua asam amino yang berbeda. Alanylglycine berbeda dari glycylalanine di dalam alanylglycine gugus amino dan metil terikat pada atom karbon yang sama.

Struktur Protein

Gambar 25.9 Kelompok planar amida dalam protein. Rotasi tentang ikatan peptida dalam gugus amida terhalang oleh karakter ikatan rangkapnya. Atom hitam mewakili karbon; biru, nitrogen; merah, oksigen; hijau, grup R; dan abu-abu, hidrogen

Jenis dan jumlah asam amino dalam suatu protein bersama dengan urutan atau urutan asam amino ini bergabung menentukan struktur protein. Pada tahun 1930-an, Linus Pauling dan rekan kerjanya melakukan penyelidikan sistematis terhadap struktur protein. Pertama, mereka mempelajari geometri dari grup berulang dasar, yaitu grup amida, yang diwakili oleh struktur resonansi berikut:

Karena lebih sulit (yaitu, akan membutuhkan lebih banyak energi) untuk memelintir ikatan rangkap daripada ikatan tunggal, empat atom dalam gugus amida menjadi terkunci pada bidang yang sama (Gambar 25.9). Gambar 25.10 menggambarkan gugus amida berulang dalam rantai polipeptida.

Gambar 25.10 Rantai polipeptida. Catat unit pengulangan dari kelompok amida. Simbol R melambangkan bagian dari karakteristik struktur dari masing-masing asam amino. Untuk glisin, R hanyalah atom H.

Gambar 25.11 Struktur α-heliks dari rantai polipeptida. Bola abu-abu adalah atom hidrogen. Struktur dipertahankan pada posisinya oleh ikatan hidrogen intramolekul, yang ditunjukkan sebagai garis putus-putus. Untuk kunci warna, lihat Gambar 25.9.

Berdasarkan model dan data difraksi sinar-X, Pauling menyimpulkan bahwa ada dua struktur umum untuk molekul protein, yang disebutα helix dan β-pleated sheet. Struktur α-heliks dari rantai polipeptida ditunjukkan pada Gambar 25.11. Heliks distabilkan oleh intramolekuler ikatan hidrogen antara gugus NH dan CO dari rantai utama, menghasilkan bentuk seperti batang secara keseluruhan. Gugus CO dari setiap asam amino terikat hidrogen ke gugus NH dari asam amino yang berjarak empat residu dalam urutannya. Dengan cara ini semua gugus CO dan NH rantai utama mengambil bagian dalam ikatan hidrogen. Studi sinar-X telah menunjukkan bahwa struktur sejumlah protein, termasuk mioglobin dan hemoglobin, sebagian besar α-membantu di alam.

Itu β struktur berlapis sangat berbeda dari α heliks karena itu lebih seperti lembaran daripada batang. Rantai polipeptida hampir sepenuhnya memanjang, dan setiap rantai membentuk banyak rantai antarmolekulikatan hidrogen dengan rantai yang berdekatan. Gambar 25.12 menunjukkan dua jenis β struktur berlipat, disebut paralel dan antiparalel. Molekul sutra memiliki β struktur. Karena rantai polipeptida sudah dalam bentuk yang diperpanjang, sutra kekurangan elastisitas dan ekstensibilitas, tetapi cukup kuat karena banyak ikatan hidrogen antarmolekul.

Gambar 25.12 Ikatan hidrogen (a) secara paralel β struktur lembaran berlapis, di mana semua rantai polipeptida berorientasi ke arah yang sama, dan (b) dalam antiparalel β lembaran berlapis, di mana rantai polipeptida yang berdekatan berjalan berlawanan arah. Untuk kunci warna, lihat Gambar 25.9

Terlepas dari semua gaya yang memberi protein stabilitas strukturalnya, kebanyakan protein memiliki sejumlah fleksibilitas. Enzim, misalnya, cukup fleksibel untuk mengubah geometrinya agar sesuai dengan substrat dengan berbagai ukuran dan bentuk. Contoh menarik lain dari fleksibilitas protein ditemukan dalam pengikatan hemoglobin dengan oksigen. Masing-masing dari empat rantai polipeptida dalam hemoglobin mengandung gugus heme yang dapat berikatan dengan molekul oksigen (lihat Bagian 23.7). Dalam deoksihemoglobin, afinitas masing-masing kelompok heme untuk oksigen hampir sama. Namun, segera setelah salah satu gugus heme menjadi teroksigenasi, afinitas dari tiga hem lainnya untuk oksigen sangat meningkat. Fenomena ini disebut kerja sama, membuat hemoglobin menjadi zat yang sangat cocok untuk pengambilan oksigen di paru-paru. Dengan cara yang sama, begitu molekul hemoglobin yang teroksigenasi penuh melepaskan molekul oksigen (ke mioglobin di jaringan), tiga molekul oksigen lainnya akan pergi dengan semakin mudah. Sifat kooperatif dari pengikatan sedemikian rupa sehingga informasi tentang ada (atau tidak adanya) molekul oksigen ditransmisikan dari satu subunit ke subunit lain sepanjang rantai polipeptida, suatu proses yang dimungkinkan oleh fleksibilitas tiga dimensi.

Gambar 25.13 Struktur primer, sekunder, tersier, dan kuaterner dari molekul hemoglobin

struktur (Gambar 25.15). Diyakini bahwa Fe2 1ion memiliki radius yang terlalu besar untuk masuk ke dalam cincin porfirin deoksihemoglobin. Saat O2mengikat Fe2+ Namun, ion menyusut agak sehingga bisa masuk ke dalam bidang cincin. Saat ion tergelincir ke dalam cincin, ia menarik residu histidin ke arah cincin dan dengan demikian memicu urutan perubahan struktural dari satu subunit ke subunit lainnya. Meskipun detail perubahannya tidak jelas, ahli biokimia percaya bahwa inilah cara pengikatan molekul oksigen

Gambar 25.14 Gaya antarmolekul dalam molekul protein: (a) gaya ionik, (b) ikatan hidrogen, (c) gaya dispersi, dan (d) gaya dipol-dipol

Gambar 25.15 Perubahan struktural itu terjadi ketika kelompok heme dalam hemoglobin berikatan dengan molekul oksigen. (a) Kelompok heme dalam deoxyhemoglobin. (b) Oksihemoglobin

Ketika protein dipanaskan di atas suhu tubuh atau ketika mengalami kondisi asam atau basa yang tidak biasa atau diolah dengan reagen khusus yang disebut denaturants, mereka kehilangan sebagian atau seluruh struktur tersier dan sekundernya. Dipanggil protein yang didenaturasi, protein dalam keadaan ini tidak lagi menunjukkan aktivitas biologis normal. Gambar 25.16 menunjukkan variasi laju dengan suhu untuk reaksi katalis enzim yang khas. Awalnya, kecepatan meningkat dengan meningkatnya suhu, seperti yang kita perkirakan. Namun, di luar suhu optimal, enzim mulai mengubah sifat dan kecepatannya turun dengan cepat. Jika protein didenaturasi dalam kondisi ringan, struktur aslinya seringkali dapat dibuat ulang dengan menghilangkan denaturant atau dengan mengembalikan suhu ke kondisi normal. Proses ini disebut denaturasi reversibel

Gambar 25.16 Ketergantungan laju reaksi katalis enzim pada suhu. Di atas suhu optimal di mana enzim paling efektif, aktivitasnya menurun sebagai akibat dari denaturasi.

25.4 Asam nukleat

Asam nukleat adalah polimer bermassa molar tinggi yang memainkan peran penting dalam sintesis protein. Asam deoksiribonukleat (DNA) dan asam ribonukleat (RNA) adalah dua jenis asam nukleat. Molekul DNA adalah salah satu molekul terbesar yang diketahui; mereka memiliki massa molar hingga puluhan miliar gram. Di sisi lain, molekul RNA sangat bervariasi ukurannya, beberapa memiliki massa molar sekitar 25.000 g. Dibandingkan dengan protein, yang terdiri dari hingga 20 asam amino berbeda, asam nukleat memiliki komposisi yang cukup sederhana. Molekul DNA atau RNA hanya berisi empat jenis blok penyusun: purin, pirimidin, gula furanosa, dan gugus fosfat (Gambar 25.17). Setiap purin atau pirimidin disebut a base

Pada 1940-an, Erwin Chargaff mempelajari molekul DNA yang diperoleh dari berbagai sumber dan mengamati keteraturan tertentu. Aturan Chargaff, karena temuannya sekarang diketahui, gambarkan pola-pola ini:

1. Jumlah adenin (purin) sama dengan timin (pirimidin); itu adalah A=T, atau A / T=1.

2. Jumlah sitosin (pirimidin) sama dengan guanin (purin); yaitu, C=G, atau C / G=1.

3. Jumlah total basa purin sama dengan jumlah total basa pirimidin; itu adalah A+G=C+T

Gambar 25.17 Komponen asam nukleat DNA dan RNA.

Berdasarkan analisis kimia dan informasi yang diperoleh dari pengukuran difraksi sinar-X, James Watson dan Francis Crick merumuskan struktur heliks ganda untuk molekul DNA pada tahun 1953. Watson dan Crick menentukan bahwa molekul DNA memiliki dua untai heliks. Setiap untai terdiri dari nukleotida, yang terdiri dari basa, deoksiribosa, dan gugus fosfat yang saling terkait(Gambar 25.18)

Mikrograf elektron dari molekul DNA. Struktur heliks ganda terlihat jelas. Jika molekul DNA dari semua sel manusia diregangkan dan digabungkan dari ujung ke ujung, panjangnya akan menjadi sekitar 100 kali jarak dari Bumi ke Matahari!

Kunci struktur heliks ganda DNA adalah pembentukan ikatan hidrogen antara basa di dua untai molekul. Meskipun ikatan hidrogen dapat terbentuk antara dua basa, disebut pasangan basa,Watson dan Crick menemukan bahwa kopling yang paling menguntungkan adalah antara adenin dan timin serta antara sitosin dan guanine (Gambar 25.19). Perhatikan bahwa skema ini konsisten dengan aturan Chargaff, karena setiap basa purin terikat hidrogen ke basa pirimidin, dan sebaliknya (A+G=C+T). Gaya-gaya menarik lainnya seperti interaksi dipol-dipol dan gaya van der Waals antara pasangan basa juga membantu menstabilkan heliks ganda.

Gambar 25.18 Struktur nukleotida, salah satu unit yang berulang dalam DNA

Struktur RNA berbeda dari DNA dalam beberapa hal. Pertama, seperti yang ditunjukkan pada Gambar 25.17, empat basa yang ditemukan dalam molekul RNA adalah adenin, sitosin, gua-sembilan, dan urasil. Kedua, RNA mengandung ribosa gula daripada DNA 2-deoksiribosa. Ketiga, analisis kimiawi menunjukkan bahwa komposisi RNA tidak sesuai dengan aturan Chargaff. Dengan kata lain, rasio purin-pirimidin tidak sama dengan 1 seperti pada DNA. Ini dan bukti lainnya mengesampingkan struktur heliks ganda. Faktanya, molekul RNA ada sebagai polinukleotida untai tunggal. Sebenarnya ada tiga jenis molekul RNA — messenger RNA (mRNA), RNA ribosom (rRNA), dan transfer RNA (tRNA). RNA ini memiliki nukleotida yang serupa tetapi berbeda satu sama lain dalam hal massa molar, struktur keseluruhan, dan fungsi biologis.

Gambar 25.19 (a) Pembentukan pasangan basa oleh adenin dan timin serta oleh sitosin dan guanin. (b) Untai heliks ganda dari molekul DNA yang diikat oleh ikatan hidrogen (dan gaya antarmolekul lainnya) antara pasangan basa A-T dan C-G

4.PERCOBAAN [KEMBALI]

GAMBAR RANGKAIAN

Prinsip kerja rangkaian

Prinsip kerja pada percobaan ini adalah dengan menentukan perubahan apa yang terjadia pada pencampuran PVA dengan Boraks yang terjadi, dengan mencapurakan kedua bahan lalu dimasukkan kedalam wadah disposibel dan melihat perubahan apa yang akan terjadi pada kedua bahan tersebut apakah membentuk endapan atau membentuk gumpalan yang kental.

Prosedur percobaan:

-Disiapkan semua alat yang telah disiapkan dan pastiakn dalam keadaan bersih

-siapkan juga bahan-bahan yang akan kita gunakana pada percoabaan

-PVA dimasukkan kedalam wadah disposibel lalu diberi pewarna makanan

-kemudian tambahkan boraks pada PVA

-Lalu amati perubahan yang terjadi

6.VIDEO [KEMBALI]